Temática: Estrutura
das Proteínas
Proteínas são as biomoléculas orgânicas mais abundantes encontradas nos
seres vivos. Elas são polímeros de aminoácidos ligados por meio de ligações
peptídicas. A reação que liga dois aminoácidos é uma reação de condensação,
onde uma molécula de água é retirada das moléculas reagentes. As proteínas
desempenham diversas funções nos seres vivos, desde moléculas sinalizadoras até
moléculas motoras, passando por funções estruturais.
Antes da descoberta de que o DNA era responsável pelo armazenamento da
informação genética, pensava-se que as proteínas eram as moléculas que
desempenhavam esse papel, dada sua diversidade e abundância na célula. Por mais
que hoje saibamos que a informação genética é armazenada no DNA, as proteínas
ainda desempenham papel fundamental na expressão da informação genética. É por
meio das proteínas que os genes (entidades discretas formadas por segmentos de
DNA) se manifestam. Assim, definimos que toda proteína possui sua “receita”
escrita no DNA.
Embora hoje tenhamos conhecimento de que o homem possui entre 20.000 a
25.000 genes, o número de proteínas encontradas no homem é superior a esse
número. Esse fato aparentemente contradiz o que acabou de ser explicitado
acima, que cada proteína possui um gene. Tal fato é observado porque o mRNA
sofre um processo de splicing, criando novas sequências de
nucleotídeos. Isso será detalhado na aula 10, quando estudaremos a segunda
parte da transcrição genética.
As proteínas são formadas por basicamente 3 tipos de estruturas: a
estrutura primária, a estrutura secundária e a estrutura terciária. Entretanto,
algumas proteínas apresentam uma estrutura a mais, a estrutura quartenária,
como a hemoglobina, por exemplo. A estrutura primária é
representada pela sequência linear de aminoácidos ligados covalentemente uns
aos outros por meio das ligações peptídicas.
Dessa forma encontramos uma extremidade da molécula onde a carboxila é
encontrada e, portanto, é chamada de C-terminal. O outro extremo da
molécula é chamado de N-terminal, pelo fato de nele se encontrar a
amina. Como a cada dois aminoácidos se forma uma ligação peptídica, temos
que para n aminoácidos encontraremos n-1 ligações
peptídicas. Assim, se possuímos uma proteína composta por 230 aminoácidos,
teremos então 229 ligações
A estrutura secundária é representada pela formação de
uma alfa-hélice ou folha-beta pela estrutura
primária das proteínas. Podemos imaginar isso como a linha do fone do telefone
que se enrola (alfa-hélice). Toda alfa-hélice tem passo à direita (gira para a
direita). Entretanto, o colágeno é a única exceção a essa regra, uma vez que
possui passo à esquerda. Os giros das alfa-hélices são mantidos por meio de
pontes de hidrogênio entre um hidrogênio ligado ao átomo de nitrogênio de um
resíduo de aminoácido com o oxigênio da carbonila, quatro resíduos de
aminoácidos à sua frente.
A estrutura terciária de uma proteína é a sua estrutura
tridimensional, com a estrutura secundária enrolando-se em torno de si mesma.
Essa estrutura tridimensional é a responsável pelas funções de cada proteína,
pois cada proteína passa a ter um domínio próprio, o que promove interações
específicas, como no caso dos anticorpos, por exemplo. Quando uma proteína tem sua
temperatura elevada a certos níveis, ela perde sua configuração tridimensional,
passando a não exercer mais seu papel. Essa perda de configuração é conhecida
comodesnaturação. Um exemplo de proteína desnaturada ocorre no ovo
cozido onde as proteínas da clara do ovo literalmente se desenrolam, formando
aquela “massa” branca em torno da gema. É por esse motivo que febres acima dos
40°C são particularmente perigosas. Elas fazem com que as proteínas (e as
enzimas, que também são proteínas) passem a funcionar mais lentamente pela
perda de sua configuração original, o que diminui a velocidade das reações
celulares. Algumas proteínas possuem um
quarto tipo de estrutura, a estrutura quartenária. Como já dito
anteriormente, a hemoglobina é um exemplo de proteína desse tipo. A estrutura quartenária é a
união de duas ou mais estruturas terciárias para formar uma única molécula. No
caso da própria hemoglobina (proteína transportadora de O2 no sangue), ela é composta por 4
estruturas terciárias unidas por quatro grupos heme. Observe a imagem ao lado.
Agora
veremos uma classe especial de proteínas, as enzimas.
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| Hemoglobina |
Temática: Proteínas
Especiais: Enzimas
As enzimas são
uma classe de proteínas bem distintas. Elas atuam como catalizadores
biológicos, ou seja, elas aumentam a velocidade das reações sem interferir no
produto final das mesmas. Embora classifiquemos todas enzimas como proteínas o
inverso não é verdadeiro. Assim, nem toda proteína é uma enzima. Além disso,
alguns RNA's também atuam como catalizadores.
Na aula passada
comentamos a respeito da desnaturação das proteínas. Definimos como
desnaturação a perda da configuração tridimensional de uma proteína. Como as
enzimas são proteínas, a desnaturação tem um significado especial para elas. Ao
perder a sua configuração espacial, a enzima diminui a sua velocidade de
reação, podendo chegar a perder sua função.
A nomenclatura
das enzimas é feita da seguinte maneira: adicionando-se o sufixo -ase à sua
função ou ao nome do seu substrato. Isso ocorre por exemplo com as enzimas DNA polimerase (responsável pelas reações de
polimerização do DNA), Helicase (responsável por girar o DNA), etc.
Entretanto, algumas enzimas foram consagradas pelo seu nome mais usual, como as
enzimas tripsina (digere proteínas) e ptialina (responsável pela digestão inicial do
amido, ainda na boca). Com o avanço das pesquisas em genética, biologia
molecular e bioquímica, tem se isolado um grande número de novas enzimas. Para
contornar esse problema foi criado um sistema internacional de nomenclatura de
enzimas, o qual será melhor discutido na aula 10 da disciplina de bioquímica.
As enzimas têm a
propriedade de serem altamente específicas, geralmente atuando sobre apenas um
único tipo de substrato.
Elas conseguem aumentar a velocidade das reações bioquímicas
por diminuir a quantidade de energia de ativação da reação. Na imagem
ao lado a reação catalisada sem enzima é demonstrada pela linha
vermelha, enquanto a mesma reação, agora catalisada por uma enzima é demonstrada
pela linha azul. Repare na diferença de quantidade de energia de
ativação entre as duas reações.
Cada enzima
possui um pH e uma temperatura ótimos para sua atuação. Nessas condições a
velocidade de reação é máxima e somente a concentração do substrato
influenciará essa velocidade. As imagens abaixo demonstram exatamente esse
fato:
No gráfico da velocidade em função do pH
notamos que existem duas enzimas (A e B), cada uma atuando em um pH ótimo.
A enzima A tem um pH ótimo ácido, em torno de 3,5. Já a enzima B tem um
pH ótimo básico, em torno de 9. Quando essas enzimas são colocadas em ambientes
onde o pH não reflete o seu pH ótimo a velocidade de reação cai drasticamente,
como demonstrado no gráfico.
Em relação a
temperatura (gráfico de velocidade de reação em função da temperatura), podemos
notar que a enzima tem sua temperatura ótima em torno de X°C. Qualquer temperatura,
seja ela acima ou abaixo da temperatura ótima, fará com que a enzima atue com
mais lentidão.
Em biologia
molecular iremos nos defrontar com algumas enzimas muito importantes, todas
elas relacionadas ao metabolismo dos ácidos nucleicos. Por esse motivo vamos
listar abaixo algumas delas que encontraremos com mais frequência:
DNA
polimerase: cataliza a reação de polimerização do DNA
(adição de nucleotídeos à cadeia polinucleotídica). Atua na replicação do DNA.
RNA
polimerase: enzima responsável pela polimerização do
RNA (adição de nucleotídeos à cadeia polinucleotídica) no processo de
transcrição gênica.
Ligase: liga duas extremidades livres de uma molécula de DNA, fazendo as
funções de uma “cola”. Na verdade ela catalisa a formação de uma ligação
fosfodiéster.
Girase: gira a molécula de DNA, diminuindo a tensão na molécula.
Transcriptase
reversa: cria uma molécula de cDNA fita simples a
partir de uma molécula molde de RNA, ou seja, converte RNA em DNA.
Helicase: abre a dupla fita de DNA para a ação de outras enzimas.
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